Skip to Content

Структуризация воды аминокислотами разных классов

ID: 2012-06-7-A-1574
Оригинальная статья (свободная структура)
Саратовский филиал ИРЭ им. В.А.Котельникова РАН; *ФГБОУ ВПО Саратовский государственный университет им. Чернышевского

Резюме

Экспериментально обнаружен эффект структуризации воды протеиногенными (кодируемыми) a- аминокислотами, отличающимися химической природой бокового радикала R. Это аминокислоты с неполярной R-группой (аланин), с ароматической R-группой (фенилаланин), с полярной, незаряженной R-группой (цистеин, серин), с положительно заряженной R-группой (лизин, гистидин) и с отрицательно заряженной  R-группой (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота). Исследовано влияние низкоинтенсивного КВЧ-излучения на процессы структуризации воды, получены ИК-КВЧ спектры водных растворов аминокислот различных концентраций. К настоящему времени явление структуризации водосодержащих сред широко обсуждается в мировой литературе.

Ключевые слова

структуризация воды, нанонеоднородности, аминокислоты, ИК-излучение, КВЧ-излучение

Статья

Введение

Эффект структуризации воды и водосодержащих сред экспериментально был обнаружено авторами в 2003 году [1] в тонких слоях воды. Структуризация начиналась от контакта воды с поверхностью многих природных и искусственных материалов, не растворимых в воде. В экспериментах гарантированно отсутствовало химическое взаимодействие материалов с водной средой [2-5]. Как впервые показали проведенные эксперименты [2-6], степень структуризации водных слоев при таком контакте полностью определяется строением материала и конфигурацией микро- и нанонеоднородностей на его поверхности, находящейся в контакте со слоем воды. 

Методы

Эксперименты проводились на установке, созданной в Саратовском филиале ИРЭ им. В.А.Котельникова РАН, основу которой составляли широкополосный излучатель в ИК диапазоне, сверхвысокочувствительный ИК радиометр и перестраиваемые КВЧ генераторы с охватом диапазона от 27 ГГц до 120 Ггц. Исследования выполнялись с использованием предложенной и разработанной авторами оригинальной методики ИК – КВЧ спектроскопии [4-6, 8, 9], позволяющей не только наблюдать процессы структуризации воды и водосодержащих сред от их контакта с различными материалами, но и обнаруживать и изучать спектры и отдельные резонансные частоты уже структурированных водосодержащих сред в ответ на воздействие на них КВЧ-излучения. Естественно, что при исследовании возможности структуризации водосодержащих сред при их контакте с внешним материалом особый интерес представляют случаи, когда этим материалом являются живые ткани. Результаты таких исследований могут иметь исключительно важное, а в ряде случаев, видимо, и принципиальное значение, в первую очередь, для биологии и медицины [2, 5-9].

Взаимодействие биологических систем с молекулами воды в водных растворах является одним из основных факторов, влияющих на конформационные характеристики белков. Поэтому исследование особенностей взаимодействия аминокислот с водой, бесспорно, представляет большой научный и практический интерес. При этом вопрос о том, структурируют ли аминокислоты водную среду, приобретает особое значение в процессах метаболизма.

Установка КВЧ-ИК спектроскопии для исследования зависимости прозрачности воды  в ИК диапазоне от присутствия аминокислот и КВЧ воздействия

Созданная установка позволяет получать информацию о зависимости структуризации воды от присутствия в ней аминокислот в различных концентрациях и исследовать влияние низкоинтенсивного КВЧ излучения на процессы структуризации.

В установке используется приём и обработка проходящего через водосодержащий слой ИК излучения малой интенсивности, при котором отсутствует нагревание исследуемого водосодержащего слоя.

Предложенный подход использовался в ряде работ авторов [4-6,8,9] и основывается на том явлении, что структура водосодержащей среды чувствительна к воздействию на неё физических полей и различных внешних факторов. Структуризация водосодержащей среды начинается от границы её контакта с нанонеоднородной поверхностью внешних материалов. Механизм структуризации описан авторами в [4,5]. А в изучаемом случае процесс структуризации воды начинается от нанонеоднородной области, образуемой в поверхностном слое на границе контакта раствора с воздухом. В результате происходит изменение внутренней структуры воды, а потому и прозрачности водного слоя. Наиболее заметным оно оказывается в ИК диапазоне [4-6,8,9]. На созданной установке обнаруживается и прослеживается изменение прозрачности воды от присутствия в ней аминокислот различных концентраций и от воздействия КВЧ излучения.

Важнейшими рабочими блоками установки являются следующие. 

Широкополосный ИК излучатель (рис.1), работающий в полосе длин волн 1,8 – 22 мкм. Необходимая теплоизоляция водного слоя от ИК излучателя достигается использованием трёх теплоизолирующих секций, сформированных двумя кремниевыми пластинами и дюралевой диафрагмой с окном, закрытым кварцевой пластиной толщиной 0,1 мм. Обеспечивается строго вертикальное падение ИК луча на поверхность слоя воды в чашке контейнера.

Высокочувствительное приёмное ИК устройство включает ИК оптический блок с входящим в него ИК радиометром, блок обработки и управления ИК радиометра (рис.1). Полоса приёма блока составляет 1,5 – 23 мкм, диаграмма направленности объектива не шире 200, флуктуационная чувствительность не хуже  0,01 К.

КВЧ генератор, выполненный на базе стандартных генераторов Г4-141 и Г4-142, позволяет проводить измерения в диапазоне частот от 35 до 78 ГГц, а при использовании более высокочастотных генераторов возможно проведение исследований и в терагерцовом диапазоне частот. Рупорная антенна КВЧ генератора располагалась под углом 70º к поверхности водного слоя на высоте 5 см. 

Во всех экспериментах, результаты которых приведены ниже, строго выполнялись следующие условия:

  • использовались слои воды и водных растворов с примесью аминокислот толщиной 1,5 миллиметра,
  • мощность ИК луча составляла 25 мВт,
  • падающая мощность КВЧ излучения лежала в пределах 5-10 мВт,
  • рабочая шкала ИК радиометра составляла 1 K, и на установке достигались разрешения до 0,01 K,
  • диаметр ИК луча в области исследуемого слоя воды – 15 мм,
  • постоянная времени накопления ИК радиометра – 1 с,
  • шаг времени при переходе с одной частоты КВЧ излучения на другую - 4 мин,
  • шаг перестройки частоты КВЧ излучателя – 1 ГГц,
  • площадь поверхности в чашке контейнера составляла 19 см2.

Во время эксперимента также постоянно контролировалась мощность излучения ИК источника установки, питаемого от стабилизированного источника питания. Все измерения проводились при температуре окружающей среды 20ºС.  

Результаты

На рис.2 приведены результаты эксперимента с водными растворами аланина различной концентрации, начиная от минимальной в точке 1 и завершая максимальной в точке 5. Плотность потока ИК излучения на рисунке приведена к шкале радиометра в 100 единиц.

Через слой воды толщиной в 1,5 мм проходит при вертикальном падении ИК луч мощностью 20 мВт, а радиометром принимается прошедшее слой воды излучение постоянной величины. В точке 1  в слой воды помещается добавка препаративного раствора  аланина. С этого момента начинается процесс структуризации, проявляющийся  ростом прозрачности слоя воды и достижением насыщения через 20 мин. В точке 2 снова вносится добавка раствора аланина того же объёма. Сразу же начинается второй цикл структуризации, отражённый на графике ростом прозрачности слоя до насыщения через 16 мин. Таких циклов на графике 5. Последний заканчивается насыщением на 66 минуте наблюдения. При дальнейшем увеличении концентрации аланина процессы образования мицелл из молекул аланина с гидрофобным ядром начинают препятствовать дальнейшему структурированию воды. При этом коэффициент структуризации, связанный с увеличением прозрачности слоя воды, достигает величины 1.55, как показывают расчёты, выполненные по методу, приведённому в [4]. В точке 6  в слой опускается капля чистой воды. Это сразу приводит к резкому падению прозрачности слоя, но кратковременному. Прозрачность, а, следовательно, и степень структуризации слоя полностью восстанавливаются всего за 2 мин.  

На рис.3, а)– д)  показано изменение прозрачности слоя водного раствора аланина различных концентраций в зависимости от частоты падающего КВЧ излучения с постоянной мощностью 10 мВт. Данные, приведённые на рис.3, снимались для состояния насыщения структуризации раствора аминокислоты после каждой добавки. При этом уровень насыщения принимался за 0 отсчёта с сохранением цены деления  шкалы ИК радиометра, использованной на рис.2. С увеличением концентрации раствора аланина наблюдаются существенные изменения его ИК-КВЧ спектра. При этом использовались растворы предыдущего эксперимента (рис. 2) с различным количеством добавок. 

Результаты аналогичных экспериментов с водными растворами других аминокислот для тех же концентраций, что и в случае с аланином, качественно полностью совпадают. То есть все графики зависимостей ИК-прозрачности водного раствора от нарастающей концентрации аминокислоты имеют ступенчатую форму с насыщением в конце каждого этапа увеличения концентрации. ИК прозрачность водного раствора аминокислот в зависимости от частоты КВЧ воздействия при нарастающих добавках аминокислот различна.  

В табл. 1-4 представлены некоторые важные свойства этих α-аминокислот и результаты структуризации. 

Молярные массы аминокислот, а также строение и массы боковых радикалов исследованных α-аминокислот разных классов с гидрофильным боковым заместителем R, обеспечивающих возможность структуризации воды, приведены в таблице 2.

Это α-аминокислоты с полярными гидрофильными боковыми заместителями (цистеин и серин), которые обычно относят к полярным незаряженным α-аминокислотам (заряды скомпенсированы при pH=7). Причём серин является оксимоноаминомонокарбоновой кислотой, а цистеин – серосодержащей кислотой (см. табл.2). 

Исследовалось действие на структуризацию воды α-аминокислот, имеющих полярный боковой радикал, заряженный положительно и проявляющий основные свойства (лизин и гистидин). Их можно отнести к диаминомонокарбоновым кислотам, а гистидин – ещё и к гетероциклическим. Причём в гистидине основные свойства проявляются слабее, так как в его боковом заместителе имеется имидазольный цикл. Боковой радикал лизина в растворах при pH=7 всегда протонирован и заряжен положительно.

Исследовались также представители моноаминодикарбоновых кислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты), то есть α-аминокислоты с отрицательно заряженным боковым радикалом, проявляющим гидрофильные и кислотные свойства.

В таблице 3 представлены некоторые важные, по мнению авторов, свойства вышеперечисленных α-аминокислот. Следует заметить, что в аспарагиновой и глутаминовой α-аминокислотах боковой заместитель в растворах при pH=7 полностью отдаёт протон своей карбоксильной группы и, следовательно, в этих условиях несёт отрицательный заряд. В группе –SH бокового радикала цистеина также может происходить ионизация. Однако полная ионизация этой группы наблюдается в растворах с большим значением pH. 

Среди вышеперечисленных α-аминокислот наибольшее значение для живых организмов имеют лизин и гистидин. Лизин является незаменимой существенной аминокислотой, которая в организме не синтезируется. Лизин активно участвует в выработке альбуминов, гормонов, антител и ферментов, входит в состав практически всех белков, участвует в образовании коллагена, из которого формируются соединительные ткани и хрящи. В организме из него образуется каротин, крайне необходимый для здоровья сердца. Недавно выявлено противовирусное действие лизина в сочетании с витамином С и биофлаваноидами.

Гистидин, входящий в состав активных центров многих ферментов, относят к числу существенных аминокислот. Он играет важную роль в синтезе гемоглобина и метаболизме белков, способствует росту и восстановлению тканей, используется при лечении аллергий, анемии, ревматоидных артритов и язв. 

Цистеин является полусущественной аминокислотой. Он играет важную роль в формировании вторичной структуры белков за счёт образования дисульфидных мостиков (например, при образовании инсулина), способствует обезвреживанию многих токсичных веществ и защите организма от повреждающего действия радиации.

Серин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты входят в число несущественных аминокислот. Серин участвует в образовании активных центров многих ферментов, биосинтезе ряда других заменимых аминокислот, играет большую роль в энергообеспечении организма.

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты играют важную роль в обмене азотистых веществ. Аспарагиновая кислота участвует в работе иммунной системы, синтезе пиримидиновых оснований (ДНК и РНК) и мочевины. Глутаминовая кислота относится к классу нейромидиаторных «возбуждающих» аминокислот.

В проведённой работе исследовались солянокислые лизин и гистидин. Взаимодействуя с HCl, эти аминокислоты образуют комплексы, в которых α-аминокислота выступает в роли катиона

.

Из шести перечисленных α-аминокислот одна аминокислота - серин является нейтральной, то есть может существовать только в трёх формах: катиона , молекулы  и аниона .

В водных растворах по мере увеличения pH серин может находиться в сильнокислой среде , в виде катиона, при pH=pI=5,7 – в виде молекулы, а в щелочной среде  - в виде аниона. Таким образом, в нашем эксперименте серин теоретически должен находиться в растворе в виде смеси аниона и молекулы.   

Из приведённых результатов (рис. 2, 3; табл. 1-4) видно, что, во-первых, все изученные аминокислоты структурируют воду. Во-вторых, степень структуризации различна. Например параметр структуризации (табл. 1) для Фен 1,7, для Ала – 1,55.

Времена структуризации (рис. 2, 4; табл. 1, 3, 4) также отличается. Например, точка 6 для фенилаланина соответствует 62 минутам, а для аланина – 66 минутам. Все это связано со структурой, подвижностью и другими свойствами данных α-аминокислот. И Ала и Фен являются поверхностно-активными веществами (ПАВ). Для них адсорбция растворенного вещества в поверхностном слое воды описывается уравнением Гиббса [11]:

,

где Г – величина удельной адсорбции α-аминокислоты на единицу поверхности воды (моль/дм2);

с – равновесная молярная концентрация растворенной аминокислоты (моль/л);

R – универсальная газовая постоянная ();

T – абсолютная температура (К);

 - изменение усреднённого поверхностного натяжения, вызванное изменением концентрации в поверхностном слое.

Для ПАВ , то есть с увеличением концентрации Ала и Фен удельное поверхностное натяжение на границе раздела фаз понижается. В этом случае  (адсорбция положительная), и концентрация α-аминокислот в поверхностном слое больше, чем в объеме воды. В соответствии с правилом П.А. Ребиндера молекулы ПАВ на границе гетерогенной системы вода (полярная фаза) – воздух (неполярная фаза, которая состоит из неполярных молекул N2 и O2) должны быть ориентированы так, что их гидрофобная часть выталкивается молекулами воды в неполярную фазу, а полярная группа направлена в воду. С удлинением R гидрофобные свойства α-аминокислот усиливаются и понижается их растворимость в воде (табл. 1). При этом молекулы Фен вытесняются на поверхность (снижая поверхностное натяжение) сильнее, чем молекулы Ала. Эти  четко упорядоченные молекулы α-аминокислот, являющихся диполями, вполне могут начать структуризацию воды, причем молекула Фен более устойчива на поверхности, чем Ала, и структуризация должна быть сильнее. Нити и грозди из молекул воды направлены преимущественно ортогонально границе раздела вода – воздух. Физика этого явления была подробно описана в работах авторов [4, 5]. Поэтому интенсивность прямого прохождения ИК луча сквозь таким образом структурированный молекулами аминокислот слой воды существенно зависит от степени структуризации. Наибольшая зависимость интенсивности проходящего ИК луча от уровня структуризации, наблюдается при его вертикальном падении на слой воды. Это объясняется тем, что в данном случае ИК излучение распространяется вдоль цепочек, построенных молекулярными диполями воды, и затухание ИК луча минимально.

С увеличением концентрации α-аминокислот в растворе строение поверхностного слоя будет меняться. При концентрации, которая соответствует образованию мономолекулярного слоя, радикалы R полностью заполняют поверхность воды и молекулы аминокислот располагаются перпендикулярно поверхности. При дальнейшем увеличении концентрации в растворе строение поверхностного слоя уже не меняется, но внутри раствора усиливается образование мицелл из α-аминокислот.

Для ионогенных ПАВ значения критических концентраций мицеллообразования (ККМ) находятся в области 10-3 – 10-2 моль/л [12]. В наших экспериментах концентрации, достигающие 0,25–0,46 моль/л, значительно превышают ККМ. То есть, должно иметь место образование мицелл с гидрофобным ядром. Свойства раствора при этом должны зависеть от формы, размеров, ориентации и характера перемещения мицелл в растворе. Эти процессы начинают по-разному действовать на структуризацию воды. С течением времени должно наступить состояние динамического равновесия мицелл с неагрегированными молекулами Ала и Фен.

 С каждым последующим добавлением одинаковой навески аминокислоты мицеллообразование усиливается, степень структуризации, увеличивается все меньше и меньше, а насыщение структуризации по времени наступает раньше (рис.1).

Авторы понимают, что на характер структуризации воды влияют многочисленные факторы различного происхождения. Их иногда взаимоисключающее действие учесть очень трудно. В последнее время в связи с потребностями нанотехнологий стали изучать взаимодействие молекул воды с различными материалами искусственного и природного происхождения и с электромагнитными волнами. Интересные результаты получены с помощью тепловизионной техники. В работе [13] удалось с помощью тепловизора увидеть ячеистую структуру на поверхности воды, возникающую вследствие конвекции в условиях незначительных температурных градиентов при естественном испарении жидкости. Эта картина исчезает только тогда, когда прекращается испарение, например, когда сосуд закрыт крышкой. Характер образующейся на поверхности воды структуры связан не только с формой резервуаров и материалом стенок, но и составом  включений, содержащихся в воде.

Поверхностное натяжение воды на границе раздела фаз вода–воздух изменяется при внесении в воду таких добавок, как соли, кислоты, органические соединения и поверхностноактивные вещества. А в проведённой нами работе наряду с возможностью заметного проявления отмеченных факторов при изменении концентрации аминокислот в исследуемом водном растворе происходит сильное изменение структуры цепных конструкций в объёме структурированной воды. Это приводит, как следует из рис. 3 к чрезвычайно сильному изменению спектральных характеристик раствора.

Из полученных результатов следует, что, во-первых, аминокислоты разных классов структурируют воду. Это, бесспорно, главный вывод, полученный из проведённых исследований. И, во-вторых, степень структуризации воды различными аминокислотами, что совершенно естественно, разная. Параметр структуризации для каждой из всех 8 исследованных аминокислот приведён в таблице 1, 3, 4.

Следует, хотя бы кратко, остановиться на особенностях структуризации воды исследованными аминокислотами. Построению достаточно простой и ясной картины структуризации водного слоя от присутствия в водном растворе аланина и фенилаланина способствовало, прежде всего, то важное обстоятельство, что и Ала и Фен являются поверхностно-активными веществами. Для них адсорбция растворенного вещества в поверхностном слое воды хорошо описывается уравнением Гиббса [11]. Упорядоченные молекулы этих α-аминокислот, располагающихся в поверхностном слое водного слоя и являющихся диполями, приводят к структуризации воды. При этом нити и грозди из молекул воды направлены преимущественно ортогонально границе раздела вода – воздух. Физика этого обнаруженного явления была подробно описана в работах авторов [4, 5]. Но в данной статье исследуются α-аминокислоты и с гидрофильным боковым радикалом. И потому механизм структуризации воды этими аминокислотами в определённой степени может несколько отличаться от описанного механизма структуризации воды аминокислотами с неполярным боковым радикалом. В этом случае структуризация воды может происходить не только в основном на границе гетерогенной системы вода – воздух, но и в объёме водного слоя. Но это самостоятельный вопрос, рассмотрение которого не входит в задачу данной работы. Однако, процессы структуризации в плоском слое воды, который используется во всех проведённых экспериментах, видимо, в значительной степени идут по той же, хотя и более сложной, схеме, что и от присутствия в нем аминокислот с гидрофобным боковым радикалом. То есть, процесс структуризации идёт направленно, преимущественно ортогонально поверхности вода – воздух.

Когда добавляется капля чистой воды, она сразу же приводит к резкому падению прозрачности слоя, доходящему практически до уровня прозрачности не структурированного слоя воды! Это связано с тем, что капля чистой воды, расплываясь по поверхности структурированного слоя воды, приводит к образованию на поверхности воды вместо структурированного слоя воды слоя неструктурированной воды. Причём происходит кратковременное падение прозрачности слоя воды. Прозрачность, а, следовательно, и степень структуризации водного слоя (оцениваемая по измеряемой прозрачности водного слоя) полностью восстанавливается всего за 2 минуты. Это говорит о том, что структуризация слоя воды начинается именно с поверхности слоя воды, соприкасающейся с воздухом, и практически полностью сосредоточена в приповерхностной области водного слоя. А потому описанная модель механизма структуризации воды аминокислотами оказывается достаточно справедливой не только для α-аминокислот с гидрофобным боковым радикалом.

Следует отметить, что в проведённых экспериментах исследовалась структуризация плоского водного слоя, верхняя поверхность которого находится в контакте с воздухом. Видимо, в водных слоях, находящихся в замкнутых объёмах и не соприкасающихся с воздухом (например, в клетках), картина структуризации водного слоя от присутствия аминокислот будет происходить в основном от поверхности контакта водосодержащей среды с окружающим её материалом (будь то стенка, диафрагма, мембрана …), отличным по физико-химическим свойствам от воды.

Следует также отметить, что все изученные α-аминокислоты, относящиеся к различным классам, структурируют воду. По мнению авторов, этот вывод является важнейшим при рассмотрении особенностей взаимодействия аминокислот с водной средой. Максимальные значения коэффициентов структуризации лежат в диапазоне 1,5–1,9, то есть значительно отличаются друг от друга. Времена от начала структуризации до насыщения для различных аминокислот, как следует из табл.4, также различны. Учесть все факторы, влияющие на структуризацию, очень трудно. Ведь аминокислоты имеют разные размеры, различную подвижность, растворимость и т.д. 

Заключение

Созданная радиоэлектронная аппаратура и развитые методики измерений впервые позволили экспериментально обнаружить факт структуризации воды α-аминокислотами с неполярным гидрофобным боковым радикалом и α-аминокислотами с гидрофильным боковым радикалом.

Впервые за счёт использования ИК луча, действующего как проникающий направленный векторный зонд, не возмущающий водосодержащую среду, удаётся определить направление распространения и ориентацию в исследуемом структурированном слое воды цепных ветвей, состоящих из связанных друг с другом молекул воды.

Увеличение структуризации воды при увеличении концентрации аминокислот в растворе сопровождается ростом прозрачности слоя воды для ИК излучения, а время от начала структуризации до насыщения различно для разных аминокислот и зависит от размеров и структуры бокового радикала R. Экспериментально обнаружено, что с изменением концентрации аминокислоты в водном растворе происходят существенные изменения его ИК-КВЧ спектра. Развитая методика позволяет измерять коэффициенты структуризации воды в зависимости от концентрации аминокислоты в воде, в том числе определить и максимальный коэффициент структуризации воды любой из изучаемых аминокислот.

Выдвинутые и обсуждаемые в работе в порядке дискуссии принципиально новые положения позволяют подойти к объяснению природы механизма биосовместимости живых и неживых элементов. К тому же они могут способствовать развитию новых диагностических и терапевтических подходов в регенеративной медицине.

Полученные результаты имеют принципиальное значение. Они позволяют подойти к построению моделей структуризации воды органическими соединениями, определить величину, скорость структуризации и время жизни структурированных водных слоёв от действия аминокислот, приблизиться к объяснению механизмов биохимических процессов в живых структурах [7]. А также наметить в медицинской физике пути к построению принципиально новых высокоэффективных методов диагностики и терапии миллиметровой и терагерцовой наноструктурной медицины.

Авторы благодарны Ю.В. Гуляеву за интерес и многолетнюю поддержку наших исследований, В.С. Аблязову за советы по разработке новых измерительных комплексов, В.Н. Баграташвили за поддержку выполненных исследований, Ю.П. Чуковой за важные консультации по термодинамике исследуемых процессов и С.А. Конновой за большую помощь в постановке экспериментов.

Литература

1.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А.    Диплом №329 на открытие. Выдан 29 мая 2007 г. Международной академией авторов научных открытий и изобретений на основании результатов научной экспертизы заявки на открытие.

2.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А.  Явление генерации электрической энергии тонким водосодержащим слоем // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2006. №1-2. С.35-53.

3.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А. Экспериментальное исследование структуризации тонких водосодержащих слоёв при их контакте с различными материалами // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника.  2006. №5-6. С.34-57.  

4.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А.  Модель механизма водоэлектрического эффекта и структуризации тонкого водосодержащего слоя. Горизонты этих явлений в природе // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2007.  №1. С.24-37.

5.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А.  Особая роль структуризации водосодержащей среды в современных радиоэлектронных биомедицинских технологиях и нанотехнологиях. // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2007. №2-4. С.31-44.

6.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А.  Исследование скорости структуризации тонких водосодержащих слоёв – одного из важнейших факторов биомедицинских радиоэлектронных нанотехнологий будущего. // Миллиметровые волны в биологии и медицине. 2009. №3(55). С.29-43. 

7.              Линг Г.   Физическая теория живой клетки. Незамеченная революция.  –  СПб.: Наука, 2008. -492с. 

8.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А., Бецкий О.В., Кислов В.В. Миллиметровые волны и наноструктуры – будущее медицины и биоэлектроники // Биомедицинская радиоэлектроника. 2009. №3. С.21-35

9.              Синицын Н.И., Ёлкин В.А., Бецкий О.В.  Миллиметровая наноструктурная медицина – нанотехнология будущего в биомедицинских радиоэлектронных технологиях. // Альманах клинической медицины. Том XVII, часть II, III. Троицкая конференция «Медицинская физика и инновации в медицине». Москва, 2008. С.354-357.

10.          Комов В.П., Шведова В.Н.  Биохимия – М.:  Изд. Дрофа, 2004.  –640 с. 

11.          Гиббс Дж, В.  Термодинамические работы  –  М.-Л.: Гос. изд. техн. –теорет. лит.,  1950. -492с. 

12.          Слесарев В.И.  Химия. Основы химии живого. – СПб.: Химиздат, 2001. –784 с.

13.          Иваницкий Г.Р., Деев А.А., Хижняк Е.П.  Структуры на поверхности воды, наблюдаемые с помощью инфракрасной техники. // Успехи физических наук. 2005. Т.175, №11. С.1207-1215. 

Таблицы

Таблица 1.   Свойства изученных неполярных гидрофобных a-аминокислот 

Тривиальное название

Аланин

Фенилаланин

Сокращённое обозначение, русское (латинское)

Ала  (Ala  A)

Фен  (Phe F)

Тип кислоты

Заменимая

Незаменимая

Молекулярная масса, г/моль 

89,1

165,20

Т плавления,  0С

282;  295;

318-320 (различ)

Растворимость в г на 100 мл  H2O при 25 0C

16,65

1,42

Строение бокового радикала

– CH

–CH2     

Тип радикала

Алифатический (неполярный гидрофобный)

Ароматический (неполярный гидрофобный)

рКа (COOH)

2,3

1,8; 2,2

рКа (NH3)

9,3

9,1; 9,09

рI

6

5,5;  6,0

Поглощение света: видимая область;

УФ  область спектра

Не поглощает

Не поглощает

Не поглощает 

Поглощает при 260 нм

Коэф. структуризации

1,55

1,7

Время структуризации, мин

66

62

Таблица 2. Молекулярные массы и строение полярных радикалов R анализируемых аминокислот.

пп

Тривиальные

названия

аминокислот

Сокращённые названия

Молярная масса

М аминокислоты,

г/моль

Структура R в аминокислоте

русские

латинские

1.                   

Цистеин

Цис

Cys    C

121,16

–CH2–SH

2.                   

Серин

Сер

Ser     S

105,09

–CH2–OH

3.                   

Лизин

Лиз

Lys    K

146,19

–(CH2)4–NH2

4.                   

Гистидин

Гис

His     H

155,16

5.                   

Аспарагиновая кислота

Асп

Asp    D

133,1

–CH2–COOH

6.                   

Глютаминовая кислота

Глу

Glu    E

147,13

–CH2–CH2–COOH

Таблица 3. Некоторые характеристики изученных α-аминокислот

пп

Аминокислота

MR

pKа

pI

Растворимость

в г на 100 мл

при 250С

Вероят-ность

нахож-дения

на поверх-ности

Коэф-фициент

структу

ризации

в точке 6

-COOH

 -

дополнительной

иогенной группы в R

1.

2.

3.

4.

5.

6.

Цистеин (Цис)

Серин (Сер)

Лизин  (Лиз)

Гистидин (Гис)

Аспарагиновая

кислота (Асп)

Глутаминовая кислота (Глу)

47

31

73

82

59

73

1,7

2,2

2,2

1,8

2,1

2,2

10,8

9,2

9,0

9,2

9,8

9,7

8,3 (SH)

-

10,45 ()

6,0 (имидазол)

3,9 (COOH)

4,3 (COOH)

5,0

5,7

9,8

7,6

3,0

3,2

Легко раств.

5,0

Легко раств.

4,19

0,5

0,9

55

78

97

83

85

82

 1,69

 1,5

 1,72

 1,9

 1,57

 1,62

Таблица 4. Коэффициенты структуризации k и времена структуризации t(мин) в различных точках.

Аминокислота

            k и t в точках 2-6

k2             t2

k3             t3

k4             t4

k5             t5

k6            t6

1.    Цистеин

2.    Серин

3.    Лизин

4.    Гистидин

5.    Аспарагиновая кислота

6.    Глутаминовая кислота

1,30        18

1,16        16

1,25        20

1,30        18

1,17        18

1,22        18

1,39       34

1,30       28

1,44       36

1,50       32

1,32       34

1,38       32

1,54       46

1,40       38

1,58       48

1,70       44

1,44       46

1,50       44

1,64       56

1,46       46

1,67       56

1,80       52

1,52       56

1,57       54

1,69       68

1,50       58

1,72       66

1,90       60

1,57       66

1,62       64

Рисунки

Рис.1. Схема установки для исследования прозрачности водного слоя в ИК диапазоне в зависимости от концентрации в нём аминокислот и КВЧ воздействия.
<p> Рис.2. Зависимость во времени ИК прозрачности водного раствора при ступенчато нарастающей концентрации DL-Ала.</p>
<p> Рис.3. Изменение ИК прозрачности водного раствора DL-Ала в зависимости от частоты КВЧ воздействия при нарастающих добавках аминокислот: а)- одна первая добавка, б)- две добавки, в)- три добавки, г)- четыре добавки, д)- пять добавок.</p>
5
Ваша оценка: Нет Средняя: 5 (2 голоса)

Настройки просмотра комментариев

Выберите нужный метод показа комментариев и нажмите "Сохранить установки".
ela
Пользователь не в сети. Последний раз появлялся 7 лет 16 недель назад. Не в сети
Регистрация: 01.06.2012
Сообщения:
очень интересное

очень интересное исследование.

Tatiana
Пользователь не в сети. Последний раз появлялся 7 лет 16 недель назад. Не в сети
Регистрация: 31.05.2012
Сообщения:
Еще один шаг к разгадке

Еще один шаг к разгадке великой тайны воды



Оптимальный хостинг для Drupal, Wordpress, Joomla, Битрикс и других CMS, быстрые и надежные сервера, круглосуточная техподдержка Яндекс.Метрика